轉運大分子進入核膜的能力，對于真核細胞功能是必需的。將分子成像探針或治療試劑有效遞送入細胞核，對于發展新的疾病診斷方法和治療策略具有重要意義。在傳統的細胞核轉運中，需要轉運分子具有核定位信號（Nuclear localization signal, NLS），同時需要胞漿因子（如importins、karyopherin等）和ATP的存在。美國喬治亞理工學院和埃默里大學的Gang Bao課題組發現，細胞穿膜肽——HIV-1 Tat蛋白的一段11個氨基酸組成的多肽（Tat peptide），可以運載大分子物質（包括量子點和90nm粒徑的熒光微球）通過細胞漿膜和細胞核膜；分子機制研究顯示，穿膜肽以不同于NLS的方式進入細胞核，不依賴胞漿因子和ATP的存在。

Nitin等合成Tat peptide，并在其羧基末端進行了生物素修飾，進而與鏈霉親和素偶聯的量子點反應，通過生物素-親和素的結合而完成量子點對穿膜肽的標記（圖1）。在進行細胞核攝取穿膜肽的分子機制研究中，傳統有機熒光染料發生光漂白，無法進行動力學分析。而量子點沒有光漂白，可結合激光共聚焦成像，生成不同時間點的熒光圖像，進行動力學分析。結果顯示，量子點標記穿膜肽的濃度比NLS多肽低1000倍，其動力學速率常數更高。該項研究對于發展遞送大分子或納米顆粒進入細胞核的新技術具有重要意義。

圖1 有機染料（a）、熒光微球（b）及量子點（c）的穿膜肽標記模式圖。

圖2量子點標記的穿膜肽進入細胞核的激光共聚焦圖片。

文獻來源：

Nitin N, LaConte L, Rhee WJ, Bao G. Tat peptide is capable of importing large nanoparticles across nuclear membrane in digitonin permeabilized cells. Ann Biomed Eng. 2009;37(10):2018-27.